Análisis Estructural y Funcional de SGT1 Revela que Su Interacción con HSP90 Es Requerida para la Acumulación de Rx, una Proteína R Involucrada en la Inmunidad de Plantas

SGT1 (por supresor del alelo G2 de skp1) y RAR1 (por requerido para la resistencia de Mla12) son proteínas eucariotas altamente conservadas que interactúan con la chaperona molecular HSP90 (por proteína de choque térmico 90). En las plantas, SGT1, RAR1 y HSP90 son esenciales para la resistencia a enfermedades desencadenada por una serie de proteínas de resistencia (R). Aquí, presentamos la caracterización estructural y funcional de las proteínas SGT1 de plantas. La mutagénesis aleatoria de SGT1b de Arabidopsis thaliana reveló que sus dominios CS (por CHORD-SGT1) y SGS (por SGT1 específico) son esenciales para la resistencia a enfermedades. La cartografía de superficie de interacción basada en NMR y los análisis mutacionales del dominio CS mostraron que el dominio CHORD II de RAR1 y el dominio N-terminal de HSP90 interactúan con lados opuestos del dominio CS. El análisis funcional de las mutaciones en CS indicó que la interacción entre SGT1 y HSP90 es necesaria para la acumulación de Rx, una proteína R de papa (Solanum tuberosum). Los experimentos de reconstitución bioquímica sugieren que RAR1 puede funcionar para mejorar la interacción SGT1-HSP90 promoviendo la formación de un complejo ternario.