RAR1 contrôle positivement les niveaux d'état stationnaire des protéines de résistance MLA de l'orge et permet une accumulation suffisante de MLA6 pour une résistance efficace

Le locus Mla polymorphe de l’orge (Hordeum vulgare) abrite des gènes de résistance spécifiques aux races alléliques (R) contre le champignon de l’oïdium Blumeria graminis f sp hordei. Les protéines MLA, très apparentées au niveau de leur séquence, contiennent une structure en hélice coiled-coil N-terminal, un site de liaison nucléotidique (NB) central, une région répétée riche en leucine (LRR) et une région non-LRR C-terminale. En utilisant des lignées d’orge transgéniques exprimant des dérivés MLA1 et MLA6 étiquetés par épitopes et contrôlés par des séquences régulatrices natives, nous montrons une distribution réversible et dépendante de la concentration en sel des protéines MLA intracellulaires dans des pools solubles et associés aux membranes. Un processus post-transcriptionnel dirige une accumulation quatre fois plus importante de MLA1 par rapport à MLA6. De manière inattendue, chez les plantes mutantes rar1, compromises pour la résistance MLA6 mais pas MLA1, le niveau d'état stationnaire des deux isoformes MLA est réduit. De plus, les niveaux d'état stationnaire différentiels des protéines hybrides MLA1/MLA6 sont corrélés à leur exigence pour RAR1 ; la protéine hybride indépendante de RAR1 s'accumule à des niveaux plus élevés et celle dépendante de RAR1 à des niveaux plus bas. Fait intéressant, des études de deux-hybrides de levure révèlent que les domaines LRR des isoformes MLA indépendantes de RAR1 mais pas celles dépendantes de RAR1 interagissent avec SGT1, une protéine interagissant avec RAR1 nécessaire au fonctionnement de nombreux types de protéines R NB-LRR. Nos résultats impliquent l'existence d'un mécanisme conservé pour atteindre des seuils minimaux de protéines R NB-LRR nécessaires pour déclencher des réponses de résistance efficaces.