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La maladie d'Alzheimer est l'une des formes les plus répandues de démence humaine. Sa pathologie est caractérisée par des dépôts protéiques ("amyloïde") dans le cerveau. Ils contiennent un peptide (beta A4) qui est dérivé proteolytique d'une plus grande protéine transmembranaire. Suivre les différentes voies métaboliques de cette protéine précurseur de l’amyloïde (APP) pourrait ainsi conduire à l’élucidation des bases moléculaires de la maladie d'Alzheimer. Des anticorps spécifiques sont des outils nécessaires pour cette tâche. En utilisant des peptides synthétiques, nous avons caractérisé l’épitope de l’anticorps monoclonal spécifique de l’APP 22C11 ; il est localisé entre les résidus 66 et 81 de l’APP. Certains des peptides flanquant ce site ont montré des propriétés généralement associées à l’amyloïde, c'est-à-dire une faible solubilité, la formation de filaments et une biréfringence après coloration au Rouge Congo. Exploitant les différences dans les propriétés d'agrégation des peptides, nous présentons des preuves que les deux colorants, Éosine et Rouge Direct 254, en conjonction avec la coloration classique de l’amyloïde par le Rouge Congo, peuvent être utilisés pour caractériser des peptides ressemblant à l’amyloïde en vitro.
Hilbich et al. (Mer,) ont étudié cette question.
Synapse has enriched 5 closely related papers on similar clinical questions. Consider them for comparative context: