La mort cellulaire programmée dans l'endosperme de graines de ricin est associée à l'accumulation et à la libération d'une cystéine endopeptidase des ricinosomes.

Les cellules de l'endosperme des graines de ricin (Ricinus communis) subissent une mort cellulaire programmée pendant la germination, après que leurs réserves d'huile et de protéines ont été mobilisées. La fragmentation de l'ADN nucléaire a été d'abord observée au jour 3 dans les cellules de l'endosperme immédiatement adjacentes aux cotylédons et a progressé jusqu'aux couches cellulaires les plus externes au jour 5. Nous avons également détecté l'accumulation de petites organelles connues sous le nom de ricinosomes, en utilisant un anticorps contre une cystéine endoprotéase. Au moment où l'ADN nucléaire était sensible à une étiquette lourde par le marquage de terminaison de la désoxynucléotidyltransférase, les ricinosomes avaient libéré dans le cytoplasme leur contenu de cystéine endoprotéase, qui s'était activée grâce à la clivage de son propeptide. La cystéine endoprotéase se distingue par une séquence KDEL en C-terminal, bien qu'elle ne soit pas retenue dans la lumière du réticulum endoplasmique et soit un marqueur des ricinosomes. Des protéases homologues se trouvent dans les tissus sénescents d'autres plantes, y compris les pétales du hémérocalle. Les ricinosomes ont été identifiés dans ce tissu par microscopie électronique et immunocytochimie. Il semble que les ricinosomes ne soient pas uniques à Ricinus et jouent un rôle important dans la dégradation du contenu cellulaire des plantes pendant la mort cellulaire programmée.