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À température physiologique, la transferrine, transporteur de Fe, est absorbée par des cellules humaines d'érythroleucémie K562 par endocytose médiée par le récepteur. Le ligand (maintenant sans Fe) et le récepteur retournent tous deux à la surface cellulaire où le récepteur est rapidement réutilisé. Après l'endocytose, la transferrine se trouve temporairement logée dans un compartiment acide à l'intérieur de la cellule, comme l'indiquent les caractéristiques spectrales et le rendement quantique modifiés de la transferrine étiquetée par l'isothiocyanate de fluorescéine qui est associée à la cellule à 37 degrés C. Lors de la liaison à la transferrine, l'anticorps anti-fluorescéine quench fortement l'émission des résidus étiquetés de fluorescéine sur la protéine et est utilisé pour évaluer si la transferrine est à la surface cellulaire (incubation à 0 degrés C) ou principalement internalisée dans la cellule (incubation à 37 degrés C). En utilisant la fractionnement par gradient Percoll des surnageants postnucléaires, nous montrons que le compartiment acide n'est pas le compartiment lysosomal.
Renswoude et al. (Fri,) ont étudié cette question.