Beitrag von Ena/VASP-Proteinen zur intrazellulären Motilität von Listeria erfordert Phosphorylierung und prolinreiche Kernregion, jedoch nicht F-Aktin-Bindung oder Multimerisierung

Das Listeria-Modellsystem war entscheidend für die Identifizierung und Charakterisierung von Schlüsselregulatoren des Aktinzytoskeletts wie dem Arp2/3-Komplex und Ena/vasodilatatorstimulierter Phosphoprotein (VASP)-Proteinen. Obwohl die Rolle der Ena/VASP-Proteine in der Listeria-Motilität umfangreich untersucht wurde, ist wenig über die Beiträge ihrer Domänen und des Phosphorylierungsstatus zur bakteriellen Motilität bekannt. Um diese Fragen zu adressieren, haben wir ein Panel von Ena/VASP-Mutanten erzeugt und deren Beitrag zur Ena/VASP-Funktion in der Listeria-Motilität bei der Expression in Ena/VASP-defizienten Zellen bewertet. Der prolinreiche Bereich, die potenzielle G-Aktin-Bindungsstelle und die Ser/Thr-Phosphorylierung der Ena/VASP-Proteine sind alle erforderlich für eine effiziente Listeria-Motilität. Überraschenderweise sind die Interaktion der Ena/VASP-Proteine mit F-Aktin und ihre potenzielle Fähigkeit zur Bildung von Multimeren für ihre Beteiligung an diesem Prozess dispensierbar. Unsere Daten deuten darauf hin, dass Ena/VASP-Proteine zur Listeria-Motilität beitragen, indem sie sowohl die Nukleation als auch die Elongation von Aktinfilamenten an der bakteriellen Oberfläche regulieren.