Le motif de boîte SOCS conservé dans les suppresseurs de la signalisation des cytokines se lie aux élongines B et C et peut coupler les protéines liées à la dégradation protéasomale

La famille des protéines suppresseurs de la signalisation des cytokines (SOCS) agit comme des inhibiteurs intracellulaires de plusieurs voies de transduction du signal des cytokines. Leur expression est induite par l'activation des cytokines de la voie Janus kinase/signal transducteur et activateur de transcription (JAK/STAT) et elles agissent comme une boucle de rétroaction négative en inhibant par la suite la voie JAK/STAT soit par interaction directe avec les JAKs activés, soit avec les récepteurs. Ces interactions sont médiées au moins en partie par le domaine SH2 des protéines SOCS mais ces protéines contiennent également un domaine d'homologie C-terminal très conservé appelé boîte SOCS. Ici, nous montrons que la boîte SOCS médie les interactions avec les élongines B et C, qui à leur tour peuvent coupler les protéines SOCS et leurs substrats à la voie de dégradation protéasomale des protéines. À l'image de la famille des protéines contenant une boîte F, il semble que les protéines SOCS puissent agir comme des molécules adaptatrices qui ciblent les protéines de signalisation cellulaire activées vers la voie de dégradation des protéines.