Anticorps monoclonaux qui inhibent la liaison de l'IgE.

Quatre anticorps monoclonaux ont été produits qui inhibent la liaison de l'IgE au récepteur IgE de haute affinité (Fc epsilon R) sur les cellules de leucémie basophile de rat. Les quatre anticorps monoclonaux (mAb) se divisent en deux groupes. Le premier groupe était composé de 3 anticorps (mAb BC4, mAb CD3 et mAb CA5) qui réagissaient avec le Fc epsilon R à des épitopes proches ou identiques au site de liaison de l'IgE. Avec des anticorps radiomarqués 125I, il y avait une inhibition croisée réciproque entre les anticorps et l'IgE. Les anticorps activaient à la fois les cellules RBL-2H3 et les mastocytes normaux de rat pour la libération d'histamine. Les 3 anticorps ont immunoprécipité les composants alpha, bêta et gamma du récepteur précédemment décrits. Le nombre de fragments Fab radiomarqués de 2 de ces anticorps liés par cellule était similaire ou égal au nombre de récepteurs IgE. En revanche, le Fab mAb BC4 était lié à 2,1 +/- 0,4 fois le nombre de sites de récepteurs IgE. Par conséquent, la portion du Fc epsilon R exposée à la surface cellulaire doit avoir deux épitopes identiques et un axe de symétrie. Ces 3 anticorps monoclonaux reconnaissent des épitopes différents mais étroitement liés dans la région de liaison de l'IgE du Fc epsilon R. Le quatrième anticorps monoclonal (mAb AA4) avait des caractéristiques différentes. Dans des études d'inhibition croisée, l'IgE et les 3 autres monoclonaux n'ont pas inhibé la liaison de cet anticorps monoclonal radiomarqués 125I. Le nombre de molécules de cet anticorps lié par cellule était environ 14 fois supérieur au nombre de Fc epsilon R. Cet anticorps monoclonal a causé l'inhibition de la libération d'histamine et il semble se lier à plusieurs composants cellulaires.