Évaluation et amélioration des méthodes de séquence multiple pour la prédiction de la structure secondaire des protéines

Un nouveau jeu de données de 396 domaines protéiques a été développé et utilisé pour évaluer la performance des algorithmes de prédiction de la structure secondaire des protéines DSC, PHD, NNSSP et PREDATOR. L'exactitude théorique Q3 maximale pour la combinaison de ces méthodes est de 78 %. Une prédiction de consensus simple sur les 396 domaines, avec des alignements de séquence multiples générés automatiquement, donne une précision moyenne de prédiction Q3 de 72,9 %. Ceci représente une amélioration de 1 % par rapport à PHD, qui était la meilleure méthode individuelle évaluée. La précision de recouvrement des segments (SOV) est de 75,4 % pour la méthode de consensus sur l'ensemble des 396 protéines. La méthode de définition de structure secondaire DSSP définit 8 états, mais la plupart des auteurs les réduisent à 3 pour la prédiction. L'application des différentes méthodes publiées de réduction de 8 à 3 états montre une variation de plus de 3 % sur l'exactitude de prédiction apparente. Cela suggère qu'il faut être prudent lors de la comparaison des méthodes par la même méthode de réduction. Deux nouveaux ensembles de séquences (CB513 et CB251) sont dérivés et conviennent à la validation croisée des méthodes de prédiction de la structure secondaire sans artefacts dus à l'homologie interne. Un service Web entièrement automatique qui prédit la structure secondaire des protéines par une combinaison de méthodes est disponible via http://barton.ebi.ac.uk/.