Preuves spectroscopiques de l'existence de forts liaisons hydrogène avec la sélénométhionine dans les protéines

Une analyse soigneuse de la structure des protéines révèle de nombreuses interactions non covalentes inconnues et sous-estimées qui contrôlent la structure des protéines ; une de ces interactions non reconnues dans les protéines est les liaisons hydrogène centrées sur le sélénium (SeCHBs). Nous rapportons, pour la première fois, des SeCHBs impliquant le proton amide et le sélénium de la sélénométhionine (Mse), c'est-à-dire, des liaisons H amide-N-H···Se discernées dans les protéines. En utilisant la spectroscopie vibratoire de haute résolution sélective en masse et spécifique aux conformères, des calculs chimiques quantiques à l'état de l'art au CCSD(T), et une analyse approfondie de la structure des protéines, nous établissons que les liaisons H amide-N-H···Se et amide-N-H···Te sont aussi fortes que les liaisons H conventionnelles amide-NH···O et amide-NH···O═C malgré l'électronegativité moindre du sélénium et du tellure par rapport à l'oxygène. En fait, l'électronegativité, la charge atomique et la polarisabilité des atomes accepteurs de liaison H jouent un rôle dans la détermination de la force des liaisons H. Les liaisons H amide-N-H···Se et amide-N-H···Te présentées ici ne sont pas seulement de nouvelles additions au monde en expansion des interactions non covalentes, mais sont également d'une importance centrale pour concevoir de nouveaux champs de force pour de meilleures simulations de structure biomoléculaire.