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Eine Reihe von Hybridomklonen, die jeweils monoklonale Antikörper gegen den menschlichen Gewebe-typ Plasminogen-Aktivator (t-PA) produzieren, wurde gemäß den Standardverfahren aus Mäusen hergestellt. Zwei dieser Klone wurden für weitere Studien ausgewählt. Einer, HI72A1, produzierte Antikörper, die an t-PA bindeten und seine Aktivität stark hemmten, während der andere, LI72D1, Antikörper produzierte, die an t-PA bindeten, jedoch seine Aktivität nicht beeinflussten. Die Spezifität dieser Antikörper wurde in Immunabsorptions Experimenten bewertet. Beide immunoprezipitierten 125I-markiertes t-PA, und beide waren spezifisch, da nur t-PA in konditionierten Medien erkannt wurde, die aus Bowes-Melanozytenkulturen in Anwesenheit von 3H-Leucin gesammelt wurden. Keiner der Antikörper erkannte Urokinase. t-PA wurde von Antikörper HI72A1-Sepharose-Säulen mit 0,5 M NaCl desorbiert, was mit seiner relativ niedrigen Assoziationskonstante (Ka = 9,37 X 10(7) M-1) übereinstimmte. Im Gegensatz dazu war ein starker chaotroper Agent (d.h. 2 M KI) erforderlich, um t-PA von Antikörper LI72D1-Säulen zu elutrieren (Ka = 2,08 X 10(9) M-1). Dieser hochaffine Antikörper wurde verwendet, um einen immunoradiometrischen Assay für t-PA zu entwickeln, der eine Sensitivität von 0,5 ng/ml hatte.
Schleef et al. (Tue,) haben diese Frage untersucht.