La flavo-hémoglobine de la levure est une protéine ancienne liée aux globines et à une famille de réductases.

L'hémoglobine de la levure est une protéine à deux domaines avec à la fois des groupes prosthétiques hème et flavine. Les séquences nucléotidiques de l'ADNc et de l'ADN génomique codant pour la protéine de Saccharomyces cerevisiae montrent que les introns sont absents et que les deux domaines sont homologues avec une protéine flavo-hème d'Escherichia coli. Les domaines hème sont également homologues avec ceux des protéines hème liant l'O2 provenant de plusieurs autres bactéries, plantes et animaux éloignés ; tous semblent être membres de la même super famille de globines. Bien que l'hémoglobine homologue de la bactérie Vitreoscilla sp. soit une protéine à domaine unique, plusieurs bactéries possèdent des protéines hème liant l'O2 dont les seconds domaines ont des structures et des activités enzymatiques différentes : la dihydropteridine réductase (E. coli), la cytochrome c réductase (Alcaligenes eutrophus) et la kinase dans le capteur O2 de Rhizobium meliloti. Cela indique qu'un chemin évolutif de l'hémoglobine est celui d'un domaine polyvalent attaché à une variété de protéines non liées pour former des molécules ayant des fonctions différentes. Le domaine flavin de l'hémoglobine de levure est homologue avec les membres d'une famille de flavoprotéines qui inclut la ferredoxine réductase, la synthase de l'oxyde nitrique, et la cytochrome P-450 réductase. La correspondance des flavo-hémoglobines de la levure et d'E. coli indique que la protéine à deux domaines a été conservée intacte pendant aussi longtemps que 1,8 milliard d'années, le temps estimé de divergence des procaryotes et des eucaryotes à condition qu'un transfert de gènes inter-espèces n'ait pas eu lieu.