Hsp70과 Hsp40 챔프론이 폴리글루탐산 단백질의 아밀로이드 유사 섬유로의 자기 조립을 억제할 수 있다.

단백질 집합체의 신경세포 내 침착은 폴리글루탐산 (polyQ) 단백질로 인한 신경퇴행성 질환의 특징이다. 우리는 확장된 polyQ 구간을 가진 헌팅틴 (htt) 조각의 집합에 대한 열충격 단백질 (Hsp) 70 챔프론 시스템의 영향을 분석했다. 시험관 내에서 Hsp70과 그 보조 챔프론인 Hsp40은 ATP 의존적인 방식으로 htt의 세제가 녹지 않는 아밀로이드 유사 섬유로의 조립을 억제하고, 비정형의 세제 용해성 집합체를 형성하게 했다. 챔프론은 중합 반응의 지연 단계 동안 추가되었을 때 섬유 형성을 방지하는 데 가장 활발하게 작용했다. 유사하게, Hsp70 또는 Hsp40과 htt를 효모에서 공동 발현하면 대규모의 세제가 녹지 않는 polyQ 집합체의 형성을 억제하여 세제 용해성 포함체가 축적되었다. 따라서 Hsp70과 Hsp40이 polyQ 유도 신경퇴행을 억제하는 최근의 효과는 이러한 챔프론이 유독한 형태의 polyQ 단백질을 차단하고, 무독성 집합체로 유도하는 능력에 기반할 수 있다.