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Ein Escherichia coli chromosomales DNA-Fragment, das auf einem Multicopy-Plasmid kloniert wurde, verlieh Resistenz gegen Carbonylcyanid m-Chlorphenylhydrazon, Nalidixinsäure und eine Reihe anderer toxischer Verbindungen. Die Sequenz des klonierten emr-Lokus, der sich an Minute 57.5 des Chromosoms befindet, wies zwei offene Leserahmen auf, emrA und emrB. emrB kodiert ein hoch hydrophobes 56,2-kDa Peptid mit 14 potenziellen Alpha-Helices, die die innere Membran durchdringen. Das Peptid ist homolog zu QacA, einer multidrug-resistenten Pumpe von Staphylococcus aureus, und gehört zu einer Genfamilie, die tetracyclinresistente Pumpen von grampositiven Bakterien und den Galactose/H+-Symporter von E. coli umfasst. emrA kodiert ein putatives 42,7-kDa Peptid, das eine einzelne hydrophobe Domäne und eine große C-terminale hydrophile Domäne enthält. Eine aktive pho-Fusion zur C-Domäne deutete darauf hin, dass EmrA ein Membranprotein ist. Die Störung von emrB erhöhte signifikant die Empfindlichkeit der Zellen gegenüber Entkopplern. Der Zellinhalt von Entkopplern nahm in der Reihenfolge zu: Überexprimierte emrB-Zellen größer als Wildtyp größer als emrB-.
Lomovskaya et al. (Thu,) untersuchten diese Frage.