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La chenille est un polymère biocompatible exceptionnel pour la production de biomatériaux. Sa combinaison impressionnante de résistance, de flexibilité et de dégradabilité est liée à la structure secondaire de la protéine, qui peut être altérée lors de la fabrication du biomatériau. La présente étude examine la structure secondaire de la fibroïne de soie lors de la production de nanoparticules utilisant des liquides ioniques et des ultrasons à haute puissance grâce à de nouvelles approches spectroscopiques infrarouges. Le spectre infrarouge des fibres de fibroïne de soie montre qu'elles sont composées de 58 % de feuillets β, 9 % de boucles et 33 % de structures irrégulières et/ou de type boucle. Lorsque la fibroïne a été dissoute dans des liquides ioniques, sa bande amide I ressemblait à celle de la soie soluble et aucune absorption de feuillet β n'a été détectée. Les nanoparticules de fibroïne de soie régénérées à partir de la solution de liquide ionique ont montré une bande amide I similaire à celle des fibres de soie mais avec un contenu en feuillet β réduit et un contenu en boucles correspondant plus élevé, suggérant une transition incomplète de boucle à feuillet au cours du processus de régénération. Tant l'analyse du spectre infrarouge expérimental que les calculs de spectre suggèrent un type particulier de structure de feuillet β qui était impliqué dans cette carence, tandis que les deux autres types de structure de feuillet β trouvés dans les fibres de fibroïne de soie se formaient facilement.
Carissimi et al. (Ven,) ont étudié cette question.