Dioxygénase de l'oxyde nitrique : une fonction enzymatique pour la flavohémoglobine

L'oxyde nitrique (NO*) est une toxine, et diverses formes de vie semblent avoir évolué des stratégies pour sa détoxification. Des mutants résistants au NO* d'Escherichia coli ont été isolés, qui consommaient rapidement le NO*. Une activité de conversion du NO* a été reconstituée dans des extraits nécessitant NADPH, FAD et O2, était sensible au cyanure, et produisait NO3-. Cette dioxygénase de l'oxyde nitrique (NOD) contenait 19 des 20 acides aminés N -terminaux identiques à ceux de la flavohémoglobine d'E. coli. De plus, l'activité NOD était produite par le gène de la flavohémoglobine et était inductible par le NO*. Les mutants déficients en flavohemoglobine/NOD étaient également sensibles à l'inhibition de la croissance par le NO* gazeux. Les résultats identifient une fonction pour les flavohémoglobines conservées au cours de l'évolution et, de plus, suggèrent que la détoxification du NO* pourrait être une fonction plus ancienne pour les hémoglobines largement distribuées, et les réductases de méthémoglobine associées, que le transport et le stockage de dioxygène.