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Das Cyanobakterium Synechocystis sp. PCC 6803 enthält vier Mitglieder der FtsH-Proteasefamilie. Eines davon, FtsH (slr0228), wurde kürzlich mit der Reparatur von lichtgeschädigten Photosystem II (PSII)-Komplexen in Verbindung gebracht. Wir haben hier unter Verwendung einer Kombination aus blauer nativer PAGE, Radiolabeling und Immunoblotting gezeigt, dass FtsH (slr0228) für den selektiven Austausch der D1-Reaktionszentrumsuntereinheit sowohl in Wildtyp-PSII-Komplexen als auch in PSII-Subkomplexen, denen die PSII-Chlorophyll a-bindende Untereinheit CP43 fehlt, erforderlich ist. Um zu testen, ob FtsH (slr0228) eine allgemeinere Rolle bei der Qualitätskontrolle von Proteinen in vivo spielt, haben wir die Synthese und den Abbau von PSII-Untereinheiten in Wildtyp und in definierten Einsprungs- und Missense-Mutanten, die nicht in der Lage sind, das PSII-Holoenzym ordnungsgemäß zusammenzusetzen, untersucht. Wir haben entdeckt, dass, als das Gen, das FtsH (slr0228) codiert, in diesen Stämmen gestört wurde, das Gesamtniveau an Assemblierungsintermediaten und unassemblierte PSII-Proteine markant anstieg. Puls-Verfolgungsexperimente zeigten, dass dies auf verringerte Abbauraten in vivo zurückzuführen war. Wichtig ist, dass die Analyse von epitop-getaggten und grün fluoreszierenden Protein-getaggten Stämmen ergab, dass slr0228 in der Thylakoid- und nicht in der zytoplasmatischen Membran vorhanden war. Insgesamt zeigen unsere Ergebnisse, dass FtsH (slr0228) eine wichtige Rolle bei der Kontrolle der Entfernung von PSII-Untereinheiten aus der Thylakoidmembran spielt und nicht auf den selektiven Austausch von D1 beschränkt ist.
Komenda et al. (Tue,) untersuchten diese Frage.
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