Sialinsäuren als Liganden in Erkennung Phänomenen

Die Sialinsäuren sind saure Monosaccharide, die typischerweise an den äußersten Enden der Zuckerketten von tierischen Glykokonjugaten anzutreffen sind. Sie können potenziell intermolekulare und interzelluläre Interaktionen aufgrund ihrer negativen Ladung hemmen. Sie können jedoch auch als kritische Komponenten von Liganden wirken, die von einer Vielzahl von Proteinen tierischen, pflanzlichen und mikrobiellem Ursprungs erkannt werden (Sialinsäure-bindende Lektine). Die Erkennung kann durch spezifische strukturelle Variationen und Modifikationen der Sialinsäuren, ihre Bindung an die zugrunde liegende Zuckerkette, die Struktur dieser Ketten und die Natur des Glykokonjugats, an das sie gebunden sind, beeinflusst werden. Hier wird eine Zusammenfassung der verschiedenen Proteine präsentiert, die diese Familie von Monosacchariden erkennen und binden können, wobei die strukturellen Anforderungen und Mechanismen, die an der Bindung beteiligt sind, verglichen und gegenübergestellt werden. Besondere Aufmerksamkeit gilt den kürzlich entwickelten Informationen über die Erkennung von Sialinsäuren durch bestimmte C-Typ Lektine (die Selektine), I-Typ Lektine (z.B. CD22 und Sialoadhesin) und ein komplementregulierendes Protein (das H-Protein). Die letzten beiden Beispiele verdeutlichen die Wichtigkeit der Seitenkette von Sialinsäuren und die Auswirkungen natürlicher Substitutionen (z.B. 9-O-Acetylierung) dieses Teils des Moleküls.