Die N-terminale Aminosäuresequenzen des Polyoma-Mittelgröße-T-Antigens sind wichtig für die Aktivität der Proteinkinase und die Zelltransformation.

Wir konstruierten Deletionsmutationen, die N-terminale kodierende Sequenzen unterschiedlicher Längen aus einem klonierten Polyoma-Mittelgröße-T-Antigen (MT-Antigen)-Gen entfernten. Wir führten die MT-Antigen-Gene in einen Simian-Virus-40-Expressionsvektor ein, sodass sie unter der Kontrolle des späten Promotors des Simian-Virus 40 in COS-1-Zellen in hohen Mengen exprimiert wurden. Die deletierten Mutantengene synthetisierten verkürzte MT-Antigene, deren Größe mit der Deletion von entweder 70 oder 106 Aminosäuren von den N-Termini übereinstimmte, bedingt durch den Beginn der Translation an internen Methionin-Codons im kodierenden Bereich des MT-Antigens. Die verkürzten MT-Antigene waren in Zellmembranfraktionen zu finden, zeigten jedoch keine mit MT-Antigen verbundene Proteinkinase-Aktivität. Die klonierten Deletionsmutanten-DNAs konnten keine Ratten-F2408- oder Maus-NIH-3T3-Zellen transformieren. Daher sind die N-terminalen Aminosäuresequenzen des Polyoma-MT-Antigens sowie die C-terminalen Sequenzen wichtig für die Aktivität der Proteinkinase und die Zelltransformation.