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L'obtention de cristaux de qualité diffractométrique a longtemps été un goulot d'étranglement dans la résolution des structures tridimensionnelles des protéines. Souvent, les protéines peuvent être stabilisées lorsqu'elles sont complexées avec un substrat, un acide nucléique, un cofacteur ou une petite molécule. Ces ligands, en revanche, ont le potentiel d'induire des changements conformational significatifs à la protéine et un criblage ab initio peut être nécessaire pour trouver une nouvelle forme cristalline. Cet article présente un aperçu des stratégies dans les domaines suivants pour obtenir des cristaux de complexes protéine-ligand : (i) co-expression de la protéine avec les ligands d'intérêt, (ii) utilisation des ligands lors de la purification de la protéine, (iii) cocristallisation et (iv) trempages.
Hassell et al. (Mar), ont étudié cette question.