Studien zur Primärstruktur des Hämagglutinins des Influenzavirus.

Die aminoterminale Sequenz und Zusammensetzung der Untereinheiten des Hämagglutinins (HA) des Influenzavirus wurden bestimmt. Das Hämagglutinin wurde durch zwei Techniken isoliert. (1) als intaktes Hämagglutinin nach der Zerstörung des Virus in Natriumdodecylsulfat, was 2 Untereinheiten von 58.000 Dalton (HA1) und 26.000 Dalton (HA2) gibt, und (2) nach Behandlung des Virus mit Bromelain, was 2 Untereinheiten von 58.000 Dalton (BHA1) und 21.000 Dalton (BHA2) ergibt. In beiden Präparationen sind diese Untereinheiten durch Disulfidbindungen verknüpft. Die aminoterminalen Sequenzen von HA1 und BHA1 sowie von HA2 und BHA2 sind identisch. Die Zusammensetzung des 50-Rest-Peptids, das mit der Membran assoziiert ist und vom C-Terminus von HA2 durch Bromelain entfernt wird, wird abgeleitet und als hydrophob und zu 50% mit Serinresten von HA2 versehen, gezeigt. Der biosynthetische Vorläufer des Hämagglutinins wurde aus den Membranen von abortiv infizierten Hühner-Fibroblasten gereinigt und zeigte das gleiche Aminoterminus wie HA1. Somit ist die Reihenfolge der Biosynthese NH2-HA1-HA2-COOH. Die aminoterminale Sequenz von BHA2 - an der Spaltungsstelle des Vorläufers - zeigt sich als Palindrom: NH2-Gly-Leu-Phe-Gly-Ala-Ile-Ala-Gly-Phe-Ile-. Diese Sequenz ist in repräsentativen Viren aus jeder der großen Pandemien konserviert. Ein Bereich homologer Sequenz wird zwischen den Hämagglutininen der Influenzavirus-Typen A und B beschrieben.