Structure d'un tétramère de résolvase γδ synaptique lié de manière covalente à deux ADN duplex clivés

La structure d'un intermédiaire synaptique de la résolvase gammadelta recombinase spécifique au site, liée de manière covalente par Ser10 à deux ADN duplex clivés, a été déterminée à une résolution de 3,4 angströms. Cette résolvase, activée pour la recombinaison par des mutations, forme un tétramère dont la structure est considérablement différente de celle d'un complexe présynaptique entre la résolvase dimérique et l'ADN du site de clivage. Étant donné que les deux ADN duplex clivés à recombiner se trouvent de part et d'autre du tétramère central, de grands mouvements tant de la protéine que de l'ADN sont nécessaires pour réaliser l'échange de brins. Les deux dimères liés aux ADN à recombiner sont maintenus ensemble par une interface plane. Cela pourrait permettre une rotation de 180 degrés d'un dimère par rapport à l'autre afin de repositionner les ADN duplex pour l'échange de brins.