线粒体蛋白质进口：基于生化和遗传证据的基质hsp70与内膜蛋白MIM44的相互作用。

前蛋白质进口到线粒体涉及通过外膜和内膜中假定通道的多肽链转位。需要前蛋白结合蛋白来推动前体多肽的单向转位。这些前蛋白结合蛋白中的两个是外周内膜蛋白MIM44和基质热休克蛋白hsp70。我们报告称MIM44主要暴露在基质侧，而一部分mt-hsp70可暂时结合到内膜。mt-hsp70以1:1的比例与MIM44结合，表明mt-hsp70通过与MIM44的相互作用定位到膜上。该复合体的形成需要mt-hsp70的功能性ATP酶结构域。添加Mg-ATP会导致复合体的解离。过表达mt-hsp70可以拯救MIM44突变体的蛋白质进口缺陷；相反，过表达MIM44可以拯救mt-hsp70突变体的蛋白质进口缺陷。此外，具有条件突变的酵母株在MIM44和mt-hsp70中几乎不可存活，与携带单一突变的菌株相比，显示出合成生长缺陷。我们建议MIM44和mt-hsp70在前蛋白转位中协作。通过与MIM44结合，mt-hsp70被招募到内膜的蛋白质进口位点，抵达MIM44的前蛋白可能直接交给mt-hsp70。