Wasser in der Halbschale: Struktur von Wasser, mit Fokus auf der Winkelstruktur und Solvatisierung

Wasser ist ein hochgradig polares Molekül, das aus einem sehr elektronegativen Atom, Sauerstoff, besteht, das an zwei schwach elektropositive Wasserstoffatome mit zwei freien Elektronenpaaren gebunden ist. Diese Eigenschaften verleihen Wasser bemerkenswerte physikalische Eigenschaften, von denen einige anomaler Natur sind, wie seine niedrigere Dichte in der festen Phase im Vergleich zur flüssigen Phase. Seine Fähigkeit, sowohl als Wasserstoffbrücken-Donor als auch als Wasserstoffbrücken-Akzeptor zu fungieren, bestimmt seine Rolle als Lösungsmittel, ein Aspekt von zentralem Interesse für biochemisch tätige Chemiker. In diesem Bericht konzentrieren wir uns auf die Eigenschaften von Wasser als Lösungsmittel. Wasser löst ein breites Spektrum an gelösten Stoffen mit Löslichkeiten, die sich über 10 Größenordnungen erstrecken. Unterschiede in der Löslichkeit definieren die grundlegende Dichotomie zwischen polaren oder hydrophilen und apolaren oder hydrophoben gelösten Stoffen. Diese wichtige Unterscheidung spielt eine große Rolle in der Struktur, Stabilität und Funktion biologischer Makromoleküle. Die Stärke der Wasserstoffbrückenbindungen hängt vom H-O...O H-Bindungswinkel ab, und die Winkelverteilung ist bimodal. Änderungen in der Breite und Frequenz der Infrarotspektrallinien sowie in der Wärmeleitfähigkeit der Lösung geben ein Maß für die Veränderungen in der Stärke und Verteilung der Winkel der Wasserstoffbrückenbindungen. Polare gelöste Stoffe und anorganische Ionen erhöhen die Anzahl der geknickten Wasserstoffbrückenbindungen auf Kosten der lineareren Bindungen, während apolare gelöste Stoffe oder Gruppen den gegenteiligen Effekt haben. Wir untersuchen, wie Proteindenaturierer das Solvationsverhalten von Wasser verändern könnten. Harnstoff hat sehr wenig Einfluss auf das Wasserstoffbrückennetzwerk von Wasser, während Guanidiniumionen linearere Wasserstoffbrücken begünstigen. Diese Ergebnisse deuten auf grundlegende Unterschiede in den Mechanismen der Proteindenaturierung dieser Moleküle hin. Wir schlagen auch einen Wirkmechanismus für Frostschutzmittel- (oder thermische Hysterese-) Proteine vor: Die Ordnung von Wasser um die Oberfläche dieser Proteine vor dem Gefrieren scheint die Eiskristallbildung zu stören.