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gcr ist eine Mutation, die die getesteten Mengen der meisten Glykolyse-Enzyme in Saccharomyces cerevisiae erheblich verringert (Clifton, D., Weinstock, S. B., und Fraenkel, D. G. (1978) Genetics 88, 1-11). Wir zeigen hier, dass, obwohl sich in der Wildtyp-Stamm die Mengen dieser Enzyme zwischen Zellen aus verschiedenen Medien nicht stark unterscheiden, in der gcr-mutierten Stamm die meisten Enzymwerte 5 % oder weniger im Vergleich zum Wildtyp aus Zellen, die ohne Zucker gewachsen sind, betragen, aber 20-50 % aus Zellen, die mit Zucker gewachsen sind. Niedrigere relative Werte wurden für Phosphoglycerat-Mutase und Enolase gefunden. Eine entsprechende Änderung in der Mutation in den Intensitäten mehrerer Hauptproteinbänder konnte sogar in gefärbten Gelen nach Elektrophorese von rohen Extrakten beobachtet werden: Die Profile waren ansonsten normal. Ergebnisse der Titration von Phosphoglycerat-Kinase mit Antikörpern stimmten mit der Aktivität überein. Der Transfer von Zellen zwischen den beiden Arten von Medien führte nicht zu einer schnelleren Anpassung der Enzymmengen als von den stationären Zustandsniveaus zu erwarten war. gcr ist nicht allelisch zu GPM (dem Gen für Phosphoglycerat-Mutase) oder zu RNA1 (das den Transport von RNA aus dem Zellkern beeinflusst). Die Translation von totaler RNA in einem Retikulozytenlysat von Kaninchen ergab ein Muster von Polypeptiden, das dem in vivo Muster ähnlich ist. Somit wird angenommen, dass gcr auf irgendeine Weise die mRNA-Synthese oder Lebensdauer für eine bestimmte Anzahl von Proteinen beeinflusst.
Clifton et al. (Tue,) haben diese Frage untersucht.
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