Key points are not available for this paper at this time.
Estruturas de carboidratos fucosilados estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos e patológicos em organismos eucariotos, incluindo desenvolvimento de tecidos, angiogênese, fertilização, adesão celular, inflamação e metástase tumoral. Em contrapartida, a fucosilação parece ser menos comum em organismos procariotos e foi sugerido que está envolvida em mimetismo molecular, adesão, colonização e na modulação da resposta imune do hospedeiro. Fucosiltransferases (FucTs), presentes em organismos eucariotos e procariotos, são as enzimas responsáveis pela catálise da transferência de fucose do doador guanosina-difosfato fucose para várias moléculas aceitadoras, incluindo oligosacarídeos, glicoproteínas e glicolípidos. Até o momento, várias subfamílias de FucTs mamíferas foram bem caracterizadas; essas enzimas são, portanto, delineadas e usadas como modelos. FucTs não mamíferas que possuem construção de domínio diferente ou exibem especificidade distinta para substratos aceitadores são destacadas. Vale ressaltar que os glicosilconjugados de plantas e esquistossomos contêm algumas ligações de fucose incomuns, sugerindo a presença de novas subfamílias de FucT ainda a serem caracterizadas. Apesar da baixa homologia de sequência, uma notável similaridade funcional é exibida entre FucTs α1,3/4 de mamíferos e Helicobacter pylori, implicando que essas enzimas provavelmente compartilham uma base mecânica e estrutural conservada para a transferência de fucose; tais características funcionais conservadas também podem existir ao comparar outras subfamílias de FucT de diferentes origens. Fucosiltransferases são ferramentas promissoras utilizadas na síntese de oligosacarídeos e glicosilconjugados fucosilados, que mostram grande potencial no tratamento de doenças infecciosas e inflamatórias e na metástase tumoral.
Ma et al. (Thu,) estudaram esta questão.