利用聚吡咯薄膜进行电驱动蛋白质捕获与释放

• β-lactoglobulin 的吸附可通过聚吡咯的氧化态进行调控。 • 氧化还原可切换的表面特性驱动蛋白质的捕获与释放。 • 静态吸附容量不能反映动态切换条件下的吸附量和解吸量。 • 吸附由静电相互作用、疏水相互作用和氢相互作用共同决定。 • 表面等离子体共振测量能够实时洞察吸附动力学。为了在不需要色谱分离过程中极端条件的前提下，以高纯度高效分离蛋白质，需要新的分离策略。通过使用能响应刺激而改变特性的智能材料，可以实现对蛋白质相互作用的调控。在此，我们聚焦于能够在低电位下响应外部电场而改变其特性的导电表面。我们探讨了这种表面特性的电驱动切换及其在温和条件下可逆捕获和释放蛋白质的潜力。采用表面等离子体共振（SPR）测量来进行实时吸附动力学评估。通过恒电流电聚合制备了掺杂十二烷基苯磺酸盐的聚吡咯薄膜。这些薄膜在两种电位（+0.6 V 和 −0.8 V）之间切换时可改变其氧化态，从而导致表面特性发生变化，以调控 β-lactoglobulin 的吸附。氧化态下的吸附量约为 1.76 mg/m 2 ，实现了单层覆盖，而还原态下的吸附量最高仅达到 0.33 mg/m 2 ，两种状态均表现出浓度依赖性行为。聚吡咯与 β-lactoglobulin 之间的相互作用受静电相互作用、疏水作用力以及水结合网络的排斥力共同驱动。通过在聚吡咯的两种氧化态之间切换 10 个循环，展示了周期性的蛋白质捕获与释放。吸附发生于氧化期间，并在还原步骤中部分逆转。在 1 分钟的时间范围内，我们估计可释放约 25 % 最初吸附的 β-lactoglobulin，而在施加 −0.8 V 持续 5 min 后，释放率可提高至 65 %。我们提出了一种利用低电位切换实现可逆蛋白质捕获和释放的概念验证，该切换影响了 β-lactoglobulin 与聚吡咯之间的相互作用力。水化排斥和疏水相互作用的作用将使这些材料的应用扩展到带电分子之外，并为传感和分离（例如在生物医学和生物基工程中）进一步开辟了可能性。