内质网未折叠蛋白反应的早期事件

未折叠蛋白反应（UPR）的生理效应由基因表达的改变所介导。其基础是涉及预先存在的组分的快速过程。我们综述了关于内质网（ER）Hsp70分子伴侣BiP调控的最新见解，BiP组装为无活性的寡聚体以及可逆的AMP化和去AMP化修饰构成了应对未折叠蛋白水平波动的第一道防线。BiP活性通过近期发现的内质网定位、J蛋白介导的抑制性IRE1-BiP复合物形成循环与UPR转导因子的调控相联系，我们将其工作机制与依赖于直接识别未折叠蛋白的另一种UPR调控模型进行了对比。最后，我们讨论了抑制信使RNA（mRNA）翻译以限制新合成蛋白质流入内质网的机制，这是一种不依赖于新生物大分子生物合成的快速适应过程。