Insertion cotranslationnelle de la sélénocystéine dans la formiate déshydrogénase d'Escherichia coli dirigée par un codon UGA.

Le gène structurel (fdhF) pour le sélénopolypeptide de 80 kDa de la formiate déshydrogénase (formiate : viologène benzyl oxydoréductase, EC 1.2.--.--) d'Escherichia coli contient un codon UGA en cadre à la position d'acide aminé 140 qui est traduit. La traduction des fusions géniques entre les parties N-terminales de fdhF et lacZ dépend de la disponibilité du sélénium dans le milieu lorsque le gène hybride contient le codon UGA ; elle est indépendante de la présence de sélénium lorsqu'une portion de fdhF en amont de la position UGA est fusionnée à lacZ. La transcription ne nécessite pas la présence de sélénium dans les deux cas. Par mutagenèse localisée, le codon UGA a été converti en codons de sérine (UCA) et de cystéine (UGC et UGU). Chaque mutation a supprimé la dépendance au sélénium de la traduction de l'ARNm fdhF. L'incorporation de sélénium a été complètement abolie dans le cas de l'insertion UCA et a été réduite à environ 10 % lorsque le UGA a été remplacé par un codon de cystéine. L'insertion de UCA a donné un produit génique fdhF inactif, tandis que l'insertion de UGC et UGU a donné des polypeptides avec des activités réduites en tant que composants dans le système anciennement connu sous le nom d'hydrogénase formiate. Dans l'ensemble, les résultats indiquent que le codon UGA à la position 140 dirige l'insertion cotranslationnelle de la sélénocystéine dans la chaîne polypeptidique fdhF.