热休克蛋白与禽类孕激素受体的结合。

通过免疫分离受体复合体和对分离蛋白进行凝胶电泳，分析了禽类孕激素受体的蛋白组成。未激活的细胞质受体与90千道尔顿（kDa）热休克蛋白hsp90一起被分离，这一点之前已有描述。还观察到了一个70-kDa的蛋白，并通过西方免疫印迹法显示其与特异性抗70-kDa热休克蛋白的抗体反应。因此，两个与孕激素受体相关的蛋白与热休克蛋白相同或密切相关。当在缺乏激素的情况下单独分离两种孕激素受体A和B时，均与hsp90和70-kDa蛋白相关联。然而，从输卵管核提取物中分离的激活受体与70-kDa蛋白相关联，而不与hsp90相关联。在体内孕激素处理的第一小时内观察到hsp90从细胞质形式的受体复合体中依赖于激素的解离，这可能解释了核受体复合体中缺乏hsp90。在无细胞系统中，hsp90与受体的结合被钼酸盐稳定，但被高盐溶液破坏。然而，这些处理并未改变70-kDa蛋白与受体的结合。通过在高温（23摄氏度）下添加ATP，可以干扰70-kDa蛋白与受体的结合。受体相关的70-kDa蛋白是一种ATP结合蛋白，已通过其与azido32PATP的亲和标记证明。这些结果表明，这两种受体相关蛋白通过不同的机制与孕激素受体相互作用，且它们可能以不同方式影响受体的结构或功能。