Analyse der Cα-Geometrie in Proteinstrukturen

Das Polypeptid eines Proteinmoleküls kann als eine Kette von C-Alpha-Atomen betrachtet werden, die durch Pseudobindungen zwischen den C-Alpha-Atomen aufeinanderfolgender Aminosäurereste verbunden sind. In dieser Arbeit wird eine Analyse des Winkels und der dihedralen Winkel vorgestellt, die von diesen Pseudobindungen in Proteinstrukturen erzeugt werden, die mit Röntgenkristallographie in hoher Auflösung bestimmt wurden. Diese Analyse zeigt eine starke Korrelation zwischen der C-Alpha-Geometrie und dem Protein-Fold. Die regelmäßigen Merkmale der sekundären Struktur von Proteinen wie Alpha-Helix und Beta-Faltblatt sind sehr deutlich definiert. Darüber hinaus ist es möglich, mit einiger Zuversicht die diskreten Populationen bestimmter Konformationen von Beta-Drehungen zu identifizieren. Der Vergleich mit dem traditionellen Ramachandran-Diagramm zeigt, dass eine Analyse der Proteinstruktur auf der Grundlage der C-Alpha-Geometrie eine reichhaltigere Beschreibung der Protein-Konformation liefert. Zudem könnten die Eigenschaften dieser Geometrie eine nützliche Orientierung beim Modellbau von Proteinstrukturen bieten.