L'élucidation des séquences de tropomyosine du muscle squelettique humain a révélé trois types alpha et deux composants beta avec des différences spécifiques de résidus d'acides aminés.
Autre
L'élucidation des séquences de tropomyosine du muscle squelettique humain révèle une hétérogénéité qui facilitera l'analyse de la tropomyosine dans les états de développement et pathologiques.
Résumé Les séquences d'acides aminés des tropomyosines du muscle squelettique humain ont été élucidées. Parmi les trois types α identifiés, la fraction majoritaire (identique à l'espèce myocardique unique) différait de 23 et 25 résidus d'acides aminés des deux formes α mineures et de 42 résidus de la β-tropomyosine. Les deux composants β ne différaient que par la suppression du résidu C-terminal dans la fraction mineure. Ces séquences faciliteront l'analyse de la tropomyosine dans les états de développement et pathologiques.
Romero-Herrera et al. (1982) ont étudié cette question. Le séquençage des acides aminés des tropomyosines du muscle squelettique humain a été évalué sur les différences de séquences d'acides aminés entre les isoformes de tropomyosine. L'élucidation des séquences de tropomyosine du muscle squelettique humain a révélé trois types alpha et deux composants beta avec des différences spécifiques de résidus d'acides aminés.
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