通过改变磷脂头部基团或脂肪酰基链调控蛋白质-磷脂稳定油水乳液的热稳定性

稳定油水乳液仍然是食品、医药和化妆品应用中的核心挑战。β-乳球蛋白（β-LG）和磷脂（PLs）在油水界面可发挥协同作用：PLs 快速吸附，而 β-LG 形成粘弹性蛋白网络，从而增强长期稳定性。然而，蛋白质与 PLs 之间的竞争性吸附会破坏界面结构。此外，在商业化生产中，出于食品安全要求等原因，乳液在制造过程中或制造后通常会经受热处理。然而，PL 结构和热处理对界面构型及乳液稳定性的综合影响仍知之甚少。在此，我们表明 PL 饱和度和加工温度共同决定了界面构型、蛋白质-PL 相互作用和乳液稳定性。通过使用 β-LG-PL 乳液，我们结合了 ζ-电位测量、小角 X 射线散射（SAXS）、微量差示扫描量热法（μDSC）、X 射线衍射和共聚焦激光扫描显微镜（CLSM），将界面组成与功能稳定性联系起来。在低于 β-LG 变性温度（≤75 °C）时，饱和 PLs 促进了 β-LG 在界面的部分去折叠而未发生置换，产生了具有增强粘弹性和稳定性的蛋白质-PL 混合网络。不饱和 PLs 置换了 β-LG，导致界面弹性降低并促进了体相中的蛋白质聚集。在 ≥75 °C 时，疏水性增加强化了蛋白质-蛋白质相互作用，且与 PL 类型无关。我们的研究结果表明，饱和 PLs 通过限制分子迁移率使 β-LG 变性温度升高，同时并不阻止四级水平的蛋白质-蛋白质相互作用。无论 PL 类型如何，热变性在 90 °C 下均促进了界面多层膜的形成。这些结果为通过脂质饱和度和加工温度定制乳液稳定性提供了机制框架。