大肠杆菌中的L-半胱氨酸生物合成：野生型和一个排泄半胱氨酸突变株中丝氨酸乙酰转移酶（cysE）基因的核苷酸序列及其表达

大肠杆菌中的丝氨酸乙酰转移酶（SAT）受到L-半胱氨酸的反馈抑制。研究中分离出一种因为cysE（SAT的结构基因）发生突变而排泄L-半胱氨酸的突变株，使该酶对反馈的敏感性降低。为了分析该突变的结构基础，从野生型大肠杆菌和突变株中克隆了cysE基因，并确定了其核苷酸序列。cysE基因包含一个由819个碱基对组成的开放阅读框，等同于273个氨基酸的蛋白质。突变基因在767位点显示出单个碱基变化，导致甲硫氨酸被异亮氨酸替代。证明了该SAT序列改变、反馈不敏感性和L-半胱氨酸排泄之间的因果关系。分离了野生型株的SAT，其由一个单一的多肽链组成，在SDS凝胶中根据分子量34,000迁移。与沙门氏菌（Salmonella typhimurium）一样，该酶与O-乙酰丝氨酸（硫醇）裂解酶形成双功能复合物。