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Die gastrointestinalen Glutathionperoxidase (GI-GPx, GPx2) ist ein Selenoprotein, das als Barriere gegen die Absorption von Hydroperoxid vorgeschlagen wurde, aber auch mit der Kontrolle von Entzündungen und bösartigem Wachstum in Verbindung gebracht wird. In CaCo-2-Zellen wurde GI-GPx durch t-Butylhydroquinon (tBHQ) und Sulforaphan (SFN), d.h. "Antioxidantien", die bekannt sind, um das "Antioxidantien-Antwort-Element" (ARE) über die elektrophile Thiolmodifikation von Keap1 im Nrf2/Keap1-System zu aktivieren, induziert. Die funktionelle Bedeutung eines vermuteten ARE im GI-GPx-Promoter wurde durch transkriptionale Aktivierung von Reporter-Genkonstrukten bei Exposition gegenüber Elektrophilen (tBHQ, SFN und Curcumin) oder durch Überexpression von Nrf2 und durch Umkehrung dieser Effekte durch Mutation des ARE im Promoter und durch überexprimiertes Keap1 validiert. Die Bindung von Nrf2 an die ARE-Sequenz in authentischem gpx2 wurde durch Chromatin-Immunpräzipitation bestätigt. Daher können die vermuteten natürlichen Antioxidantien Sulforaphan und Curcumin ihre anti-inflammatorischen und antikarzinogenen Effekte nicht nur durch Induktion von Phase-2-Enzymen, sondern auch durch die Hochregulierung des Selenoproteins GI-GPx ausüben.
Banning et al. (Sat,) untersuchten diese Frage.