Caractérisation fonctionnelle d'un motif de transduction du signal présent dans la chaîne zeta du récepteur antigénique des cellules T.

Un motif de séquence conservée a été identifié dans un certain nombre de sous-unités de signalisation associées aux récepteurs antigéniques des cellules hématopoïétiques. Ici, nous caractérisons la signalisation par un motif de 17 acides aminés qui est triplié dans la chaîne zeta du récepteur antigénique des cellules T. L'analyse des truncations zeta et des constructions contenant le motif isolé démontre que ce motif est suffisant pour l'induction d'événements proximaux et distaux associés à l'activation des cellules T. La stimulation des truncations contenant soit une, deux, ou trois copies du motif aboutit à l'induction d'un motif identique de phosphoprotéines tyrosines. De plus, la triplication du motif zeta NH2-terminal entraîne une signalisation améliorée, suggérant un rôle redondant dans l'amplification du signal pour les trois motifs dans zeta. Enfin, nous démontrons l'association d'une kinase protéique tyrosine récemment identifiée, ZAP-70, avec ce motif, et fournissons des preuves de son implication dans la fonction zeta.