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正好在50年前，生物化学家提出了介导调节位点与生物活性位点之间 "变构 "相互作用的构象变化机制的问题。不同的构象在缺乏调节配体的情况下是否自发存在（Monod-Wyman-Changeux），以至于补充的蛋白质构象会被选中以介导信号转导，还是特殊的配体诱导受体采用最适合它们的构象（Koshland-Nemethy-Filmer诱导契合）？这不仅是生物物理学的一个核心问题，而且对药物设计也具有巨大的重要性。最近技术的进步使得能够对这两种情境的正式模型进行详细的实验和理论比较。此外，已经显示变异的受体在没有配体的情况下可以采取构成性活跃的确认。还有证据表明同一蛋白质的原子分辨率结构，无论是否结合配体，基本上是相同的。过去几十年的这些和其他进展产生了一种情况，即绝大多数使用不同类别的调节蛋白（包括调节酶、配体门控离子通道、G蛋白偶联受体和核受体）的数据支持信号转导的构象选择方案.
Changeux等人（Thu，）研究了这个问题。