来自鲎血细胞的前凝固酶：cDNA克隆、二硫键位置和亚细胞定位。

前凝固酶是一种细胞内丝氨酸蛋白酶原，与鲎体内对内毒素敏感的血淋巴凝固系统密切相关。其活性形式凝固酶可催化凝固蛋白原转化为不溶性凝固蛋白凝胶。我们在本文中阐明了前凝固酶的 cDNA 及氨基酸序列、二硫键位置和亚细胞定位。分离出的前凝固酶 cDNA 由 1,501 个碱基对组成。1,125 个碱基对的开放阅读框编码一段包含 29 个氨基酸残基的前原序列和 346 个成熟蛋白残基的序列，分子量为 38,194 Da。3 个潜在的 N-连接糖链糖基化位点被证实发生糖基化。此外，该酶原在激活后生成的氨基末端轻链中含有 6 条 O-连接糖链。由胰蛋白酶样活性因子 B 催化的伴随激活的裂解位点被证实为 Arg-Ile 键。由此产生的羧基末端重链由典型的丝氨酸蛋白酶结构域组成，其序列与人凝血因子 XIa（34.5%）或因子 Xa（34.1%）相似。轻链具有独特的二硫键结结构域，与任何其他已知蛋白质均无显著同源性。因此，该前凝固酶具有哺乳动物丝氨酸蛋白酶结构域以及迄今为止在凝血和补体因子中尚未发现的结构域。免疫组织化学研究表明，前凝固酶定位于血细胞的大颗粒中。