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蛋白质与糖基磷脂酰肌醇(GPI)分子的共价连接现在被认为是将蛋白质锚定到膜的重要机制。最近关于GPI锚的结构研究表明,连接蛋白和磷脂酰肌醇分子的糖苷结构在进化过程中得到了保留。蛋白质与GPI分子的结合由多肽的羧基末端处的信号序列引导,该序列在结合过程中被去除。同一RNA转录本的替代处理可能导致编码相同蛋白但不利用GPI进行膜锚定的mRNA种类。GPI锚的一个功能可能是为特定内源性磷脂酶提供降解位点,导致蛋白质从细胞表面释放。GPI锚降解的产物也可能具有生物活性并参与细胞通信。尽管这些事件的生理作用尚不确定,但现有证据表明,GPI锚在调节细胞表面蛋白表达中发挥动态和多功能的作用.
M G Low(周三)研究了这个问题.
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