Exoszelluläre Esterase und Emulsanfreisetzung von der Zelloberfläche von Acinetobacter calcoaceticus

Eine Esteraseaktivität wurde sowohl im zellfreien Wachstumsmedium als auch auf der Zelloberfläche des kohlenwasserstoffabbaubenden Acinetobacter calcoaceticus RAG-1 gefunden. Das Enzym katalysierte die Hydrolyse von Acetyl- und anderen Acylgruppen aus Triglyceriden sowie aryl- und alkylestern. Emulsan, das extrazelluläre heteropolysaccharid bioemulsifier, das von der Linie RAG-1 produziert wird, war ebenfalls ein Substrat für das Enzym. Die Gel-filtration zeigte, dass das zellfreie Enzym entweder emulsanfrei oder mit dem Bioemulsifier verbunden von der Zelloberfläche freigesetzt wurde. Das teilweise gereinigte Enzym zeigte eine spezifische Wechselwirkung mit dem veresterten, voll aktiven Emulsan, jedoch nicht mit dem deveresterten Polymer. Eine Rolle der Esterase bei der Emulsanfreisetzung von der Zelloberfläche wurde angezeigt, als das Enzym unter Bedingungen, unter denen Emulsan nicht freigesetzt wurde, bevorzugt von der Zelloberfläche abgezogen wurde. Solche Zellen verloren die Fähigkeit, das Biopolymer freizusetzen.