Verpackung von Myosinmolekülen in dicken Muskelfilamenten

Das Rückgrat des Myosinfilaments ist ein Aggregat aus alpha-helikalen Coiled-Coil-Myosinstäbchen. Seine Oberfläche bildet eine dreifach-strangige Helix, die aus Myosinköpfen besteht. Derzeit gibt es kein adäquates Modell, um die Organisation des Myosinfilaments zu beschreiben. Hier wird vorgeschlagen, dass im Querschnitt das leichte Meromyosin (LMM) von 18 Myosinmolekülen ein äußeres Rohr bildet, während neun S2 den inneren Kern bilden. An der Oberfläche des dicken Filaments sind Myosinköpfe in drei Reihen angeordnet, was dem Filament eine Periodizität von 14,3 nm pro drei Myosinmolekülen verleiht. Zwei dieser Moleküle sind in einem Winkel von 120 Grad zueinander auf derselben Ebene organisiert, während das dritte um 7,2 nm entlang der Filamentachse verschoben ist. Diese Verpackung ergibt ein Streifungsmuster von 7,2 nm durch Elektronenmikroskopie. Ein alternatives Modell ist ebenfalls möglich, bei dem die Köpfe der Myosinmoleküle gleichmäßig im Abstand von 14,3 nm entlang der Filamentachse angeordnet sind. Die Verpackung einzelner Moleküle innerhalb des Myosinfilaments basiert auf einem regelmäßigen Muster von Ladungen im 28-Aminosäure-Wiederholung im Stäbchenbereich.