In vitro experiment demonstrates improved thermal and operational stability of Aspergillus oryzae xylanase immobilized on ReliZyme EA403, indicating high potential for industrial biocatalysis.
Bu çalışmanın amacı, Aspergillus oryzae kaynaklı ksilanaz enzimini ReliZyme EA403 desteği üzerine kovalent olarak immobilize etmek ve immobilize enzimin biyokimyasal özelliklerini karakterize etmektir. Enzim immobilizasyonu, glutaraldehit ile aktive edilmiş ReliZyme EA403 desteği kullanılarak gerçekleştirilmiştir. Optimum immobilizasyon koşulları belirlenmiş ve serbest ile immobilize enzimin optimum sıcaklık, optimum pH, kinetik parametreler, termal kararlılık ve tekrar kullanım kararlılığı karşılaştırmalı olarak incelenmiştir. İmmobilizasyon işlemi sonucunda hem serbest hem de immobilize enzimin optimum pH değerinin 6 olduğu tespit edilmiştir. Kinetik parametrelerden Km değerleri serbest ksilanaz için 10.66 mg/mL ve immobilize ksilanaz için 17.21 mg/mL olarak bulunurken, Vmax değerleri sırasıyla 1660.5 U/mg protein ve 112.5 U/mg protein olarak hesaplanmıştır. İmmobilize enzimin termal kararlılığında önemli bir artış gözlemlenmiştir. İmmobilize enzimin 80°C'deki yarılanma ömrü serbest enzime kıyasla yaklaşık 12.5 kat artmıştır. Ayrıca, immobilize ksilanazın kesikli bir reaktör sisteminde 12 kullanım döngüsünden sonra başlangıç aktivitesinin %82'sini koruduğu tespit edilmiştir. Elde edilen bulgular, ReliZyme EA403 üzerine kovalent olarak immobilize edilen ksilanazın, yüksek sıcaklık gerektiren endüstriyel uygulamalarda ve tekrarlı kullanımda etkin bir biyokatalizör olarak potansiyelini ortaya koymaktadır.
No takes yet. Share an insight, caveat, or question.
Ali Toprak (2026) studied this question.
Synapse has enriched 5 closely related papers on similar clinical questions. Consider them for comparative context: