Cobalt(II)‐Responsive DNA Binding of a GCN4‐bZIP Protein Containing Cysteine Residues Functionalized with Iminodiacetic Acid

Hand in Hand: Zwei Paare von Iminodiessigsäure(Ida)-Einheiten wurden in das Leucin-Zippersegment des GCN4-bZIP-Proteins so eingebaut, dass sich die Ida-Einheiten eines jeden Paars an den Positionen i und i+2 befanden. Komplexbildung zwischen den Ida-Gruppen und CoII bewirkte eine Destabilisierung der helicalen Struktur, was ein reversibles Schalten der Bindung des Proteins an die Zielposition AP-1 ermöglichte (siehe Bild).