Les proprits thermoglifiantes des myofibrilles et des protines myofibrillaires (solubles en prsence de sels) des muscles blanc et rouge de truite fario ont t suivies par analyse rhologique. Le comportement rhologique des protines myofibrillaires est similaire celui des myofibrilles quel que soit le type musculaire. Pour les myofibrilles comme pour les protines myofibrillaires, des gels plus rigides ont t observs pour des valeurs basses de pH (5,6 par rapport 6,0) et faible forte ionique (0,2 M par rapport 0,6 M KCl). Les interactions entre les myofibrilles ou entre les protines myofibrillaires apparaissent pour le muscle blanc des tempratures plus basses ( partir de 20 C) que pour le muscle rouge. Nanmoins les gels forms aprs un chauffage graduel jusqu' 80 C prsentent une rigidit et une lasticit quivalente pour les deux types musculaires.
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Lefèvre et al. (2001) studied this question.
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